modificaciones post-traduccionales.

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modificaciones post-traduccionales. by Mind Map: modificaciones post-traduccionales.

1. Referencias bibliograficas: Gonzalez Nuñez, V. (2012). Modificaciones Postraduccionales De Las Proteinas. 37. Recuperado de http://diarium.usal.es/vgnunez/files/2012/11/9.-Modificaciones-Postraduccionales-de-las-Proteinas.pdf W king, M. (2016) . Modificaciones y Distribucion de las Proteinas, themedicalbiochemistrypage.org. Recuperado de https://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-modifications-sp.php Gonzalo, C. (2015). Modificaciones covalentes, BioROM.uma.es. Recuperado de http://www.biorom.uma.es/contenido/av_bma/apuntes/T16/modCov.htm Gonzalo, C. (2015) Recambio de proteínas, BioROM.uma.es. Recuperado de https://www.sebbm.es/BioROM/contenido/av_bma/apuntes/T16/degrada.htm Colaboradores de Wikipedia.(2020).Asparagina. Wikipedia, La enciclopedia libre. desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Asparagina&oldid=123718753. Universitat Autònoma de Barcelona. (2010).Los extremos de las proteínas cobran importancia en estudios de proteómica masiva. Agencia Sinc. Recuperado de https://www.agenciasinc.es/Noticias/Los-extremos-de-las-proteinas-cobran-importancia-en-estudios-de-proteomica-masiva Colaboradores de Wikipedia. (2019). Acido aspártico. Wikipedia, La enciclopedia libre. desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=%C3%81cido_asp%C3%A1rtico&oldid=118194603. Colaboradores de Wikipedia. (2020). Cisteína. Wikipedia, La enciclopedia libre. desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Ciste%C3%ADna&oldid=124801248. Stock. (2018). Fórmula esquelético del ácido glutámico. iStock by getty images. Recuperado de https://www.istockphoto.com/es/vector/f%C3%B3rmula-esquel%C3%A9tico-del-%C3%A1cido-glut%C3%A1mico-gm940394444-257076908 Colaboradores de Wikipedia. (2020). Glutamina. Wikipedia, La enciclopedia libre. desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Glutamina&oldid=124803600. Leonid Andronov. (s.f.). Esencial aminoácido lisina fórmula estructural.123RF. Recuperado de https://es.123rf.com/photo_12771438_esencial-amino%C3%A1cido-lisina-f%C3%B3rmula-estructural.html Colaboradores de Wikipedia. (2020). Metionina. Wikipedia, La enciclopedia libre. desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Metionina&oldid=124589854. Stock. (2018). Fórmula esquelético de la fenilalanina. iStock by getty images. Recuperado de https://www.istockphoto.com/es/vector/f%C3%B3rmula-esquel%C3%A9tico-de-la-fenilalanina-gm940394434-257076901 Colaboradores de Wikipedia. (2019). Treonina. Wikipedia, La enciclopedia libre. desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Treonina&oldid=117897235. Colaboradores de Wikipedia. (2020). Tirosina. Wikipedia, La enciclopedia libre. desde https://es.wikipedia.org/w/index.php?title=Tirosina&oldid=125043836.

2. Tipo de modificación Post- traduccional.

2.1. Unión de pequeñas moléculas

2.1.1. Fosforilacion

2.1.1.1. grupos fosfato

2.1.1.2. Función

2.1.1.2.1. Regulación de la función proteica

2.1.1.2.2. Modificación postraduccional rápida y reversible

2.1.1.3. Lugar de la célula

2.1.1.3.1. nucleo

2.1.1.3.2. membrana plasmatica

2.1.1.3.3. citosol

2.1.1.3.4. mitocondria

2.1.1.3.5. matriz extracelular

2.1.1.3.6. liquido extracelular

2.1.1.4. AA o parte de la proteína

2.1.1.4.1. Entre

2.1.2. Hidroxilacion

2.1.2.1. grupos hidroxilo

2.1.2.2. Función

2.1.2.2.1. Aumentar la síntesis de procolágeno

2.1.2.2.2. deficiencia de vitamina c

2.1.2.2.3. se introduce (OH) en un compuesto

2.1.2.3. AA o parte de la proteína

2.1.2.3.1. por Prolil-hidroxilasa (dependiente vitamina c)

2.1.2.4. Lugar de la célula

2.1.2.4.1. Matriz celular

2.1.2.5. Ejemplo

2.1.2.5.1. en el colágeno, hidroxilación por la Prolil-hidroxilasa (proceso dependiente de vitamina C)

2.1.3. acetilacion

2.1.3.1. Funciones

2.1.3.1.1. Regulación de la expresión génica

2.1.3.1.2. pérdida de una Q+ en un grupo amino lateral

2.1.3.1.3. Permite acceso del complejo remodelador de la cromatina

2.1.3.2. Lugar de la célula

2.1.3.2.1. Citosol

2.1.3.2.2. Nucleo

2.1.3.3. AA o parte de la proteína

2.1.3.3.1. Extremo N-T

2.1.3.4. frecuente en genes transcripcionalmente activos

2.1.4. metilación ( también llamada alquilacion)

2.1.4.1. Funcion

2.1.4.1.1. Produce la pérdida de una Q (glutamina)+ en un grupo amino lateral.

2.1.4.1.2. silenciamiento de genes

2.1.4.2. Lugar de la célula

2.1.4.2.1. Citosol

2.1.4.3. AA o parte de la proteína

2.1.4.3.1. Extremo C-T

2.1.5. Carbohidratos:

2.1.5.1. O- y N glicosilacion

2.1.5.1.1. O

2.1.5.1.2. N

2.1.5.2. monosacaridos

2.1.6. lipidos

2.1.6.1. Palmitoilacion

2.1.6.1.1. funcion

2.1.6.1.2. Lugar de la célula

2.1.6.2. Miristoilacion

2.1.6.2.1. Funcion

2.1.6.2.2. Lugar de la célula

2.1.6.3. Prenilacion (tambien conocida como isoprenilación o lipidación)

2.1.6.3.1. Funcion

2.1.6.3.2. AA o parte de la proteína

2.1.6.3.3. Lugar de la célula

2.1.6.3.4. i

2.1.7. mas tipos de unión de pequeñas moléculas

2.1.7.1. Amidacion

2.1.7.1.1. funcion

2.1.7.1.2. AA o parte de la proteína

2.1.7.1.3. Lugar de la célula

2.1.7.1.4. grupo amida

2.1.7.2. Acilación

2.1.7.2.1. Funciones

2.1.7.2.2. AA o parte de la proteína

2.1.7.2.3. grupo acilante

2.1.7.3. ADP Ribosilación

2.1.7.3.1. es

2.1.7.3.2. Funcion

2.1.7.3.3. AA o parte de la proteína

2.1.7.3.4. Bacterias

2.1.7.4. Selenización

2.1.7.4.1. Funcion

2.1.7.4.2. αα con Se: Selenocisteína, Selenometionina

2.1.7.5. Sulfatación

2.1.7.5.1. funciones

2.1.7.5.2. Lugar de la célula

2.1.7.5.3. AA o parte de la proteína

2.1.7.5.4. usa la enzima sulfotransferasa

2.1.7.5.5. Ejemplo

2.1.7.6. Nitrosilación

2.1.7.6.1. Funcion

2.1.7.6.2. Adición de un grupo NO a un residuo de Cys

2.1.7.6.3. Lugar de la célula

2.1.7.7. Unión de iones metálicos

2.1.7.7.1. Forman

2.1.7.8. Unión de grupos prosteticos

2.1.7.8.1. un ejemplo de esta es :

2.1.7.9. Desmosina

2.1.7.9.1. Funcion

2.1.7.9.2. Lugar de la célula

2.1.7.9.3. AA o parte de la proteína

2.1.7.9.4. Presente en la Elastina

3. AA o parte de la proteína donde ocurre dicha modificación

3.1. extremo N-T

3.1.1. formilacion

3.1.2. acetilacion

3.1.3. acilacion

3.1.4. miristoilacion

3.1.5. glicosilacion

3.2. extremo C-T

3.2.1. metilacion

3.2.2. ADP-ribosilacion

3.3. Arginina(Arg)

3.3.1. acetilacion

3.3.2. metilacion

3.3.3. ADP-ribosilacion

3.4. Asparagina (Asn)

3.4.1. N-glicosilacion

3.4.2. metilacion

3.4.3. desamidacion

3.5. Ácido aspartico(Asp)

3.5.1. metilcacion

3.5.2. hidroxilacion

3.6. Cisteina(Cys)

3.6.1. formación de puentes di sulfuro

3.6.2. de SelenoCys

3.6.3. acilacion

3.6.4. prenilacion

3.6.5. unión de grupos prosteticos (hemo)

3.7. Acido glutamico(Glu)

3.7.1. metilacion

3.7.2. carboxilacion

3.7.3. ADP-ribosilacion

3.8. Glutamina(Gln)

3.8.1. desaminacion

3.9. Histidina (His)

3.9.1. metilacion

3.9.2. fosforilacion

3.9.3. ADP-ribosilacion

3.10. Lisina (Lys)

3.10.1. N-acetilacion

3.10.2. metilacion

3.10.3. oxidacion

3.10.4. hidroxilacion

3.10.5. ubiquitinacion

3.11. Metionina (Met)

3.11.1. formación de sulfoxidos

3.12. Fenilalanina (Phe)

3.12.1. B-Hidroxilacion

3.12.2. O-glucosilacion

3.13. Prolina (Pro)

3.13.1. hidroxilacion

3.13.2. O-glicosilacion

3.14. Serina (Ser)

3.14.1. Forforilacion

3.14.2. O-glicosilacion

3.14.3. acetilacion

3.15. Treonina (Thr)

3.15.1. Forforilacion

3.15.2. O-glicosilacion

3.15.3. metilacion

3.16. Triptofano (Trp)

3.16.1. B-hidroxilacion

3.17. Tirosina (Tyr)

3.17.1. Fosforilacion

3.17.2. yodacion

3.17.3. adenilacion

3.17.4. sulfatacion

4. formacion de enlaces covalentes

4.1. Puentes disulfuro

4.1.1. funcion

4.1.1.1. La dimerización de cisteínas

4.1.1.1.1. αα cistina contribuye al mantenimiento de la estructura 3D de las proteínas.

4.1.2. Lugar de la célula

4.1.2.1. Aparato de Golgi.

4.1.2.2. Membrana extracelualr.

4.1.3. AA o parte de la proteína

4.1.3.1. se forma entre dos residuos de cys.

4.1.3.1.1. es imprescindible

5. union de otras proteinas

5.1. Ubiquitinacion

5.1.1. Función:

5.1.1.1. señalizacion intracelular

5.1.1.2. reciclaje VS degradación de receptores

5.1.1.2.1. Marca las proteínas

5.1.1.3. Tráfico intra ó intercelular.

5.1.1.3.1. protein targetting

5.1.2. Lugar de la célula

5.1.2.1. citosol

5.1.3. AA o parte de la proteína

5.1.3.1. ε –NH2 de una Lys.

5.1.3.2. Gly C-terminal de la Ub.

5.2. SUMOilacion

5.2.1. es:

5.2.1.1. adicion de SUMO (small ubiquitin-relatedmodifier)

5.2.2. Funciones

5.2.2.1. Importancia en las cascadas de señalización

5.2.2.2. control de la expresión génica

5.2.2.2.1. transcripción

5.2.2.2.2. proliferación

5.2.2.2.3. reparación del ADN

5.2.2.2.4. degradación de proteínas

5.2.2.2.5. localización nuclear.

5.2.2.3. asociada a estrés celular

5.2.3. Lugar de la célula

5.2.3.1. Ribosoma

6. Proteolisis

6.1. AA o parte de la proteína

6.1.1. N- terminal

6.1.1.1. N- terminal

6.1.1.1.1. Escisión de un fragmento proteico

6.2. Funcion

6.2.1. Eliminación de metionina en el extremo N terminal.

6.2.2. cascada de coagulación sanguínea.

6.2.3. Eliminación de las secuencias señal.

6.2.4. Separación de proteínas virales.

6.2.5. morfógenos (notch, shh).

6.2.6. Digestión de proteínas de los alimentos

6.2.6.1. como fuente de aminoácidos.

6.2.7. Conversión de proteínas inactivas en sus formas funcionales finales.

6.2.7.1. (proenzimas, zimógenos, pre-hormonas)

6.2.8. Degradación de ciclinas

6.2.8.1. para progresión en el ciclo celular.

6.3. Realizada por

6.3.1. enzimas con actividad peptidasa.

6.4. Lugar de la célula

6.4.1. Citoplasma.

6.4.2. Lisosoma.